PROTEINAS Mónica Villar C. Introducción a la Nutrición Humana

Definición • El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero". • Entre todos los compuestos químicos, son las más importantes, puesto que son las sustancias de la vida. • Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos

PROTEINAS • Son los compuestos orgánicos más abundantes, pues representan alrededor del 50% del peso seco de los tejidos. • Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia y/o actividad de este tipo de sustancias. • Son proteínas casi todas las enzimas, catalizadores, hormonas, hemoglobina, anticuerpos, colageno, transportadores, etc.

Características de las proteínas • Compuestos orgánicos complejos de alto peso molecular, contienen C, H, O, N y generalmente S • Las proteínas son moléculas de enorme tamaño; pertenecen a la categoría de macromoleculas, constituidas por gran número de unidades estructurales.

Características de las proteinas


Las unidades estructurales se denominan aminoácidos
La gran cantidad de proteínas que se conocen están formadas únicamente por 20 aa diferentes
Los aa poseen un grupo nitrogenado básico (grupo amino, -NH2 ), y un grupo carboxílico ácido COOH

Aminoacidos ESENCIALES Arginina Histidina Isoleusina Leusina Lisina Meteonina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina

NO ESENCIALES Alanina Aspartato Asparagina Cisteína Glutamato Glutamina Glicina Prolina Serina Tirosina

Clasificación de las proteinas • La clasificación de las proteínas se realiza desde varios puntos de vista: ▫ SEGÚN SU COMPOSICIÓN ▫ SEGUN MORFOLOGIA Y SOLUBILIDAD ▫ SEGUN FUNCIÓN BIOLÓGICA

Según su composición • Proteínas simples : Las cuales están formadas exclusivamente o predominantemente por aminoácidos. • Proteínas conjugadas: Poseen un componente de proporción significativa no aminoacídico que recibe el nombre de grupo prostético

DE ACUERDO CON SU MORFOLOGIA Y SOLUBILIDAD • Proteínas fibrosas: Son insolubles en agua, Funcionan como proteínas estructurales o de soporte. Las más comunes son: Elastina, Colágeno, Queratina, Fibrina, etc. • Proteínas Globulares: Tienden a ser más solubles en agua. La mayoría de las proteínas conocidas son globulares, dentro de las que se consideran todas las enzimas, las proteínas del plasma y las presentes en las membranas celulares.

DE ACUERDO CON SU FUNCIÓN BIOLÓGICA • Proteínas estructurales: Forman parte de células y tejidos a los que confieren apoyo estructural • Proteínas de transporte: Como su nombre lo indica, transportan sustancias como el oxígeno en el caso de la hemoglobina y la mioglobina • Proteínas de defensa: Protegen al organismo contra posibles ataques de agentes extraños, entre las que se consideran los anticuerpos (inmunoglobulinas)

DE ACUERDO CON SU FUNCIÓN BIOLÓGICA • Proteínas hormonales: Se sintetizan en un tipo particular de células pero su acción la ejercen en otro tipo. Ejemplo: la insulina. • Proteínas catalíticas o enzimas: Permiten aumentar la velocidad de las reacciones metabólicas • Proteínas contráctiles: Son proteínas capaces de modificar su forma, ejemplo: la actina y la miosina

DE ACUERDO CON SU FUNCIÓN BIOLÓGICA • Proteínas receptoras: Proteínas encargadas de combinarse con una sustancia específica.

• Proteínas de transferencia de electrones: Son proteínas integrales de membrana

ARQUITECTURA DE LAS MOLÉCULAS DE PROTEÍNA • ESTRUCTURA PRIMARIA Se considera como estructura primaria a la secuencia lineal específica (sin ramificaciones) de aminoácidos de una cadena polipeptídica la cual es el resultado de la traducción de la información genética contenida en la secuencia de nucleótidos del ADN

ARQUITECTURA DE LAS MOLÉCULAS DE PROTEÍNA • ESTRUCTURA SECUNDARIA Consiste en el enrollamiento de la cadena peptídica sobre su propio eje para formar una hélice o alguna otra estructura tridimensional específica

ESTRUCTURA TERCIARIA La mayoría de proteínas secundarias adquieren formas tridimensionales complejas denominadas estructuras terciarias que describe la conformación definitiva y específica de la proteína

ESTRUCTURA CUATERNARIA Se consideran moléculas proteicas superiores a los 50 mil daltons en donde las subunidades constitutivas pueden ser idénticas o diferentes y se asocian para formar dímeros, trímeros y tetrámeros.

Los diferentes aminoácidos se polimerizan en el interior AMINOACIDOS de las células para constituir péptidos y proteínas de acuerdo con la información genética (participación de enzimas específicas, ARN y ribosomas). 



Este proceso se inicia con una reacción de condensación entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo para formar un enlace peptídico o amida con la eliminación de una molécula de agua.



El compuesto resultante es un dipéptido, el cual puede formar un segundo enlace peptídico entre su grupo carboxilo terminal y el grupo amino de un tercer aminoácido dando lugar de nuevo a una molécula de agua y originando un tripéptido

SECUENCIA DE LA DIGESTIÓN DE LAS PROTEINAS • La asimilación de proteína dietaria comienza en el estómago. • Estómago: Inicio de la digestión, por acción de las pepsinas en presencia de HCL. • Intestino delgado: Acción de las enzimas pancreáticas e intestinales. • Intestino grueso: Fermentación bacteriana (fibra).

DIGESTION Y ABSORCION

ClH Proteínas

Pepsina

Peptidos

Pepsinógeno

Aminoácidos

(Proenzima Enteroquinasa

Tripsina Tripsinógeno

Borde en cepillo enterocito Nitrógeno fecal

Peptidos

Quimotripsina Carboxipeptida sa Elastasa Aminopeptidasa

Aminoácidos Oligopétidos

Aminoácidos

ABSORCIÓN

DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN PROTEICA ZIMÓGENOS

ENZIMAS ACTIVAS

PROTEÍNAS Y PÉPTIDOS

PROTEÍNAS

ESTÓMAGO

Quimotripsina y Elastasa

LUZ INTESTINAL

Quimotripsinógeno y Proelastasa

EXOPEPTIDASAS

Aminoácidos Libres

PÉPTIDOS

Tripsinógeno

Tripsina

Oligopéotidos

Enteroquinasa

BORDE EN CEPILLO

EXOPEPTIDASAS Transportadores Di y Tri - PÉPTIDOS

AMINOÁCIDOS

INTERIOR CELULAR

Di y tri Peptidasas

CAPI LAR

SANGRE VENA PORTA

PRINCIPALES ENZIMAS QUE ACTÚAN SOBRE LAS PROTEINAS NOMBRE

ORIGEN

Pepsina

Mucosa gástrica

Tripsina

Páncreas

Quimotripsina

Páncreas

Elastasa

Páncreas

Carboxipeptidasa A

Intestino delgado

Carboxipeptidasa B

Intestino delgado

Aminopeptidasas

Intestino delgado

Dipeptidasas

Intestino delgado

SUSTRATO

ACCIÓN

Proteínas y peptidos

Endopeptidasas

Péptidos

Exopeptidasas

Dipéptidos

Exopeptidasa

Metabolismo proteico

Proteína dieta

Enzimáticas Hormonales

TUBO DIGESTIVO

Tisulares

ANABOLISMO Componentes específicos nitrogenados

Plasmáticas

PROTEÍNAS

GLUCÓGENO

AMINOÁCIDOS CATABOLISMO UREA Nitrógeno fecal

ENERGÍA

ABSORCION TRANSPORTE Y ALMACENAMIENTO DE LOS AMINOACIDOS Absorción: Es un proceso activo, requiere de energía y es dependiente de sodio. La absorción activa requiere de algunas características estructurales; los isómero L, mientra que los isómeros D se transportan en forma pasiva. Transporte: De la vena porta pasan a la hígado y de allí a la circulación general y al resto de los tejidos. La cifra normal en el hombre es de 3,4 a 5 mg por 100 ml de plasma

METABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS Al combustionarse los aminoacidos en el organismo, el grupo amino es desprendido del aminoácido y eliminado como amoníaco libre o bien formando nuevas moléculas. Existen dos reacciones principales esenciales para el metabolismo de los aminoácidos.

Transaminación: Que convierte un aminoácido en otro. En donde las transaminasas catalizan la transferencia de un aminoácido a un α-cetoácido, ya sea piruvato, oxalacetato o αcetoglutarato. Lo que va a formar un nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido. Todas las reacciones de transaminación son reversibles

DESAMINACIÓN • En donde se elimina el grupo amino. • Se elimina el grupo amino del ácido glutámico dejando el esqueleto de carbono. • El amoníaco formado entra al ciclo de la urea y los esqueletos de carbono son todos productos intermedios glucolíticos del ciclo de Krebs. • Se produce en la mitocondria. • La reacción es reversible, son inhibidas por ATP y GDP y activadas por GDP y ADP.

AMINOACIDOS GLUCOGENICOS Y CETOGENICOS • En la degradación de los aminoácidos, los esqueletos carbonados siguen distintas vías. • Estos a.a son llevados a piruvato o intermediarios del ácido tricarboxilico. • Tienen el potencial de producir glucosa vía fosfoenolpiruvato (Glucogénicos). • Los a.a que producen acetil-coA, o acetoacetil-coA son clasificados como cetogénicos

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS GLUCOGÉNICOS

GLUCOGÉNICOS Y CETOGÉNICOS CETOGÉNICOS

Asparagina

Arginina

Isoleusina

Leucina

Cisteína

Aspartato

Fenilalanina

Lisina

Glutamina

Glutamato

Triptofano

Histidina

Glicina

Tirosina

Prolina

Meteonina

Treonina

Serina

Alanina

Valina

Destino de los esqueletos carbonados de los AA

Stryer, 1988

Almacenamiento: Luego de haber entrado a la célula, los aminoácidos se combinan unos con otros para formar proteínas. Prácticamente no existe almacenamiento de aminoácidos como tal, sino en forma de proteína. Algunos tejidos intervienen mas que otros en el almacenamiento de las proteínas . Por ejemplo: El hígado , posee sistemas especiales para la síntesis de aminoácidos por lo que almacena grandes cantidades de proteínas, lo mismo que el riñón y la mucosa intestinal. La concentración plasmática de las proteínas tiende a mantenerse estable

Conjunto de aminoácidos, “fondo” de aminoácidos presentes en el organismo Proteina de la dieta RNI=0,8g/k

Exceso en la dieta

Sintesis 300g/dia

variable Sintesis : Purinas, pirimidinas Neurotrasmisores

Conjunto de AA 100g

Proteína tisular Degradación 300g/dia

Conversión a glucógeno o grasa y almacenada

perdida

Urea (orina) 35-55 g prot/día

NRI= ingesta de referencia

EQUILIBRIO NITROGENADO La rotura de proteínas ocasiona una perdida neta diaria de nitrógeno ( en forma de urea), por el organismo, corresponde habitualmente a unos 35-55 g de proteína al día. Por lo tanto una dieta normal debe proporcionar al menos esa cantidad todos los días. Es de esta forma que se dice que existe un equilibrio nitrogenado, porque la ingesta iguala las pérdidas. Existe un recambio diario de proteínas entre el 1 y 2% del total del organismo. Esta velocidad de recambio va a depender de cada proteína y de la función que cumpla.

Estimación de los requerimientos de proteínas Balance Nitrogenado - Método Factorial - Cinética proteica con isótopos • Balance Nitrogenado = N ingerido - N excretado. • El Nitrógeno en sanos se excreta : 70 - 80 % por orina 15 - 20 % por deposiciones 3 - 5 % por otras vías. • Los pacientes pueden presentar pérdidas por otras vías: quemaduras, pus, sondas drenajes. • El Balance Nitrogenado de un adulto sano es igual a cero. • Balance Nitrogenado ( + ) : ejercicio persistente, uso esteroides anabólicos, crecimiento y embarazo.

Estimación de los requerimientos proteicos Método Factorial: • Usa las pérdidas obligatorias mínimas de N, multiplicadas por factores de seguridad. • Pérdidas Obligatorias Mínimas de Nitrógeno ( PON ) : PON Totales 54 mg / kg / día Urinarias 32 - 37 mg / kg / día Fecales 12 - 17 mg / kg / día Tegumentales 0 - 7 mg / kg / día • Se han determinado en forma experimental sometiendo a individuos a dietas sin proteínas, pero con aportes calóricos adecuados, después de un período de adaptación.

FUENTE: FAO 2007

Relación entre aporte energético y proteico • P % : porcentaje de las calorías totales como proteínas. • Un adecuado aporte calórico, asegura una buena utilización de las proteínas. • Mientras mayor es el aporte calórico por unidad de N , mejor es la utilización de dicho N. • En sanos se considera P % adecuados 12 % (adultos ) a 8 % ( niños ). • En enfermos dadas sus variaciones en los requerimientos calórico - proteicos se usan P % de 20 ó más.

Factores que influyen al Balance Nitrogenado • 1. Ingesta de proteínas:

gr. Prot. / 100 g.alimento P% gr. N. / 100 cal.

• 2. Calidad de la proteína: Score aminoacídico:mg. aa / gr prot. alimento mg. aa /gr. prot. requerimiento • 3. Efecto de la Energía • 4. Presencia de otros nutrientes. • 5. Estado nutricional o fisiológico.

Balance Nitrogenado positivo Sucede cuando la ingesta de nitrogeno supera a las pérdidas. Se asocian con esto tres situaciones: Crecimiento Embarazo Enfermedad Balance Nitrogenado negativo Ocurre cuando la ingesta de Nitrogeno es menor a las pérdidas por el organismo. Ocurre en: Desnutrición Inanición Carencia de un aminoácido especial

AMINOACIDOS LIMITANTES Y COMPUTO AMINOACIDICO El valor nutritivo de una proteína depende fundamentalmente de su capacidad para satisfacer las necesidades de nitógeno y aminoácidos esenciales. La calidad nutritiva de una proteína se denomina “cómputo químico”, sobre la base de los aminoácidos que la constituyen. El método consiste en calcular mediante tablas o análisis directo la cantidad de aminoácidos esenciales contenidos en una proteína y en una mezcla de proteínas , y los valores se expresan individualmente en proporción al contenido de ese aminoácido en una proteína de referencia o proteína patrón

Valor biológico de las proteínas • El conjunto de los aminoácidos esenciales sólo está presente en las proteínas de origen animal. • En la mayoría de los vegetales siempre hay alguno que no está presente en cantidades suficientes. • Se define el valor o calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de aportar todos los aminoácidos necesarios para los seres humanos. • La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto más similar sea su composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo. • La leche materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta.

¿ Proteínas de origen vegetal o animal ? • Las proteínas de origen animal son moléculas mucho más grandes y complejas, por lo que contienen mayor cantidad y diversidad de aminoácidos. En general, su valor biológico es mayor que las de origen vegetal. • Combinando adecuadamente las proteínas vegetales (legumbres con cereales o lácteos con cereales) se puede obtener un conjunto de aminoácidos equilibrado

Fuentes alimentarias ricas en proteínas de alto valor biologico

Fuentes alimentarias ricas en proteínas de bajo valor biologico